Алкохолдехидрогеназа

от Уикипедия, свободната енциклопедия
Направо към: навигация, търсене
Алкохол дехидрогеназа
Protein ADH5 PDB 1m6h.png
Кристалографска структура на човешки хомодимер на алкохолдехидрогеназа 5 (ADH5)
Характеристики
Субстрат(и) етанол
Продукт(и) ацеталдехид
Кофактор(и) НАД
Идентификатори
EC номер 1.1.1.1
CAS номер 9031-72-5
Бази данни
IntEnz IntEnz
BRENDA BRENDA
ExPASy ExPASy
KEGG KEGG
MetaCyc MetaCyc
PRIAM PRIAM
PDB RCSB PDB/ PDBe PDBsum
Генна онтология AmiGO / EGO

Алкохолдехидрогеназите са група дехидрогеназни ензими, срещащи се в редица организми, който превръщат алкохоли в алдехиди или в оксосъединения. При хората и много други животни, катализират първите стъпки на окисление на иначе токсичните за организма алкохоли. При дрожди и бактерии, участват в обратната реакция, като част от възстановяването на редуциращи еквиваленти в процеса на ферментацията.

Реакцията, която се катализира, е окисление на етанол до ацеталдехид, при използването на НАД за акцептор:

CH3CH2OH + НАД+ ⇄ CH3CHO + НАД.H + H+

Като правило в ензимната кинетика, същият ензим катализира и обратната рекация, до достигане на термодинамично равновесие, поради което началните условия на реакция ще определят и нейната посока.

Номенклатура[редактиране | edit source]

Систематичното наименование на ензима, съобразено с препоръките от Класификация и номенклатура на ензимите (КНЕ), е алкохол:НАД+ оксидоредуктаза. Четирицифреният код, съпоставен на ензима по същата номенклатура, е EC 1.1.1.1. Съществуват множество синоними, сред които са: алдехидредуктаза, АДХ, алкохолдехидрогеназа (НАД), етанолдехидрогеназа, НАД+-зависима алкохолдехидрогеназа, НАД-алкохол дехидрогеназа, НАДН-алдехид дехидрогеназа, дрождева алкохолдехидрогеназа и др.

Организмови особености[редактиране | edit source]

При отделните групи организми, ензима носи различна характеристика, както по отношение на структурата, така и по отношение на някои свойства.

Човек[редактиране | edit source]

При хората ензима е локализиран в стомаха и в черния дроб. Това позволява консумацията на алкохолни напитки, но естествената функция на ензима е детоксикацията на алкохоли, нормално съдържащи се в храната или продуцирани от бактериите на храносмилателния тракт.

Алкохолдехидрогеназата е отговорна и за окислението и на други алкохоли освен етанол. Така например субстрат може да бъде метанол (окисляващ се до формалдехид), етилен-гликол (окисляващ се до гликолат), както и редица други първични алкохоли.

Ензимът алкохолдехидрогеназа при хората е димер (съставен от две полипептидни вериги). В човешкия геном, съществуват поне седем различни гена, кодиращи алкохолдехидрогеназа. Всеки един от тях кодира различен полипептид. Комбинирането на различни полипептиди в рамките на един димер е причина за съществуването на множествени форми на ензима. Съществуват пет отделни класа алкохолдехидрогеназа (І до V). Чернодробната форма на ензима се означава като клас І, и може да е комбинация от три различни полипептида - алфа, бета и гама, кодирани съответно от гените ADH1A, ADH1B и ADH1C.

Индентификатори
Symbols ADH1A; ADH1
External IDs OMIM103700
EC number 1.1.1.1
Ортолози
Човек Мишка
Entrez 124 n/a
Uniprot P07327 n/a
Refseq NM_000667 (mRNA)
n/a (protein)
n/a (mRNA)
n/a (protein)
Pubmed search [1] n/a
Индентификатори
Symbols ADH1B; ADH2
External IDs OMIM103720
EC number 1.1.1.1
Ортолози
Човек Мишка
Entrez 124 n/a
Uniprot P00325 n/a
Refseq NM_000668 (mRNA)
n/a (protein)
n/a (mRNA)
n/a (protein)
Pubmed search [2] n/a
Индентификатори
Symbols ADH1C; ADH3
External IDs OMIM103730
EC number 1.1.1.1
Ортолози
Човек Мишка
Entrez 126 n/a
Uniprot P00326 n/a
Refseq NM_000669 (mRNA)
n/a (protein)
n/a (mRNA)
n/a (protein)
Pubmed search [3] n/a


Останалите класове - II, III, IV и V се кодират от други гени, респективно ADH4, ADH5, ADH7 и ADH6.


Индентификатори
Symbol ADH4
External IDs OMIM103740
EC number 1.1.1.1
Ортолози
Човек Мишка
Entrez 127 n/a
Uniprot P08319 n/a
Refseq NM_000670 (mRNA)
n/a (protein)
n/a (mRNA)
n/a (protein)
Pubmed search [4] n/a
Индентификатори
Symbol ADH5
External IDs OMIM103710
EC number 1.1.1.1
Ортолози
Човек Мишка
Entrez 128 n/a
Uniprot P11766 n/a
Refseq NM_000671 (mRNA)
n/a (protein)
n/a (mRNA)
n/a (protein)
Pubmed search [5] n/a
Индентификатори
Symbol ADH6
External IDs OMIM103735
EC number 1.1.1.1
Ортолози
Човек Мишка
Entrez 130 n/a
Uniprot P28332 n/a
Refseq NM_000672 (mRNA)
n/a (protein)
n/a (mRNA)
n/a (protein)
Pubmed search [6] n/a
Индентификатори
Symbol ADH7
External IDs OMIM600086
EC number 1.1.1.1
Ортолози
Човек Мишка
Entrez 131 n/a
Uniprot P40394 n/a
Refseq NM_000673 (mRNA)
n/a (protein)
n/a (mRNA)
n/a (protein)
Pubmed search [7] n/a


Всеки димер съдържа два цинкови йона - Zn2+. Единият от двата йона във всеки димер е съществен за каталитичния процес, тъй като поддържа хидроксилната група на алкохола в подходяща за процеса ориентация.

Дрожди и бактерии[редактиране | edit source]

При дрождите и много бактерии, алкохолдехидрогеназата е съществен ензим от ферментационния процес. Благодарение на нея ацеталдехидът, получен при редукцията на пируват, се отделя като етанол. Целта на тази стъпка е регенерацията на НАД+, важно съединение за окислителните етапи на гликолизата. Хората използват процеса на етанолна ферментация за получаването на алкохолни напитки от редица суровини.

Основната алкохолдехидрогеназа при дрожди е по-голяма по размери от човешката и се състои от четири, вместо от две субединици. Също съдържа цинкови йони в каталитичния си участък. Има известна хомология между ензимите от човек и дрожди.

Насекоми[редактиране | edit source]

При насекомите, алкохолдехидрогеназата принадлежи към друг клас - тя не съдържа метални йони в активния си център, и се счита за нехомоложна на човешката и дрождевата.

Външни препратки[редактиране | edit source]

  • PDB структури Триизмерни структури на различни алкохолдехидрогенази от Protein Data Bank.
  • ExPASy Връзки към алкохолдехидрогеназите в Swiss-Prot
  • BRENDA Информация и литература в BRENDA