Глутаматдехидрогеназа

от Уикипедия, свободната енциклопедия
Направо към: навигация, търсене
Глутаматдехидрогеназа
Характеристики
Субстрат(и) глутамат
Продукт(и) оксоглутамат
Кофактор(и) НАД
Идентификатори
EC номер 1.4.1.2
CAS номер 9001-46-1
Бази данни
IntEnz IntEnz
BRENDA BRENDA
ExPASy ExPASy
KEGG KEGG
MetaCyc MetaCyc
PRIAM PRIAM
PDB RCSB PDB/ PDBe PDBsum
Генна онтология AmiGO / EGO

Глутаматдехидрогеназата е ензим, локализиран в митохондриите на еукариотите и участващ в метаболизма на уреята. Катализира обратимата химична реакция на превръщане на глутамат в α-оксоглутарат.

Систематичното име на ензима е L-глутамат: НАД+-оксидоредуктаза (деаминираща), а съответният код съгласно ензимната номенклатура към Международния съюз за биохимия и молекулярна биология е EC 1.4.1.2.

Реакцията, която глутаматдехидрогеназата катализира е:

L-глутамат + H2O + НАД+ ⇄ 2-оксоглутарат + NH3 + НАД.Н + H+

Кофактора на правата реакция, при която се отделя и амоняк е НАД+, а на обратната (α-оксоглутарат до глутамат) е НАДФ+. Обратната реакция, използва амоняк за вкарването на азот под формата на органично съединение - глутамат.

Включването на амоняк в животинските организми става под действието на ензимите глутаматдехидрогеназа и глутаминсинтетаза. Глутаматът играе основна роля в метаболизма на азотните съединения, тъй като служи едновременно за акцептор и донор на азот в органична форма.

Ензимът глутаматдехидрогеназа е важна връзка между катаболитните и анаболитните процеси, поради което е представен в огромни количества в еукариотните организми. Именно заради важната му роля, подлежи на регулация. Негови алостерични инхибитори са аденозин трифосфат (АТФ) и гуанозин трифосфат (ГТФ), а алостеричните активатори - аденозин дифосфат (АДФ) и гуанозин дифосфат (ГДФ).