Пролин

от Уикипедия, свободната енциклопедия
Направо към: навигация, търсене
Структура на Пролин

Пролинът (съкр. Pro или P) e хетероцикична α-аминокиселина (по-точно, иминокиселина). Съществува в две оптически изомерни форми — L и D, а също и във вид на рацемична смес. Кодоните му са CCU, CCC, CCA, и CCG.

L-пролин е една от двадесетте протеиногенни аминокиселини. Предполага се, че пролинът влиза в състава на всички белтъци във всички организми. Особено богат на пролин е основния белтък на съединителната тъканколаген. Пролинът съдържа азотен атом, съединен с предшестващия го аминокиселинен остатък, аминокиселинния радикал и групата СН. Той много рязко огъва пептидната верига.

Пролинът представлява безцветни, лесно разтворими във вода кристали, които се топят при температура около 220 °C. Добре се разтваря също в етанол, по-слабо — в ацетон и бензол, и е неразтворим в диетилов етер.

В организма пролин се синтезира от глутаминова киселина.

За разлика от останалите аминокиселени, пролинът и хидроксипролинът при взаимодействие с нингидрин дават жълто вместо пурпурно оцветяване.

В състава на колагена, пролинът се окислява до хидроксипролин при участието на аскорбинова киселина. Редуващите се остатъци пролин и хидроксипролин способстват за създаване на стабилната триспирална структура на колагена, придаваща здравина на молекуата.

Източници[редактиране | edit source]


Криейтив Комънс - Признание - Споделяне на споделеното Лиценз за свободна документация на ГНУ Тази страница частично или изцяло представлява превод на страницата „Пролин“ в Уикипедия на руски. Оригиналният текст, както и този превод, са защитени от Лиценза „Криейтив Комънс - Признание - Споделяне на споделеното“, а за съдържание, създадено преди юни 2009 година — от Лиценза за свободна документация на ГНУ. Прегледайте историята на редакциите на оригиналната страница, както и на преводната страница, за да видите списъка на съавторите.