Хистидин

от Уикипедия, свободната енциклопедия
Направо към: навигация, търсене
Хистидин
Histidin - Histidine.svgL-histidine-zwitterion-from-xtal-1993-3D-balls-B.png
Имена
По IUPAC Хистидин
Други 2-амино-3-(1H-имидазол-4-ил)пропанова киселина
Идентификатори
Номер на CAS 71-00-1
PubChem 773
ChemSpider 6038
DrugBank DB00117
KEGG D00032
ChEBI 57595
SMILES O=C(O)[C@@H](N)Cc1cncn1
InChI InChI=1S/C6H9N3O2/c7-5
(6(10)11)1-4-2-8-3-9-4/h2-3,
5H,1,7H2,(H,8,9)(H,10,11)/t5-/m0/s1
Качества
Формула C6H9N3O2
Моларна маса 155.15 g/mol
Разтворимост във вода 4.19g/100g
Опасности
NFPA 704
NFPA 704.svg
1
1
0
Данните са при стандартно състояние
на материалите (25°C, 100 kPa)
,
освен където е указано другояче.

Хистидин (съкратено His или H)[1] e α-аминокиселина с имидазолова функционална група. Тя е една от 20-те протеиногенни аминокиселини. Нейните кодони в иРНК са CAU и CAC. Хистидинът е изолиран за първи път от германския лекар Албрехт Косел през 1896. Хистидинът е незаменима аминокиселина както за хората, така и за други бозайници. Първоначално се е смятало, че е незаменима единствено за новородените, но по-продължителни проучвания доказват нейната необходимост и за възрастните.[2]

Химични свойства[редактиране | edit source]

Имидазоловата странична верига на хистидина притежава pKa около 6.0, а като цяло pKa на аминокиселината е 6.5. Това означава, че при физиологични pH стойности, относително малки промени в pH могат да променят нейния среден заряд. Под pH 6, имидазоловият пръстен е протониран според изискванията на уравнението на Хендерсон-Хаселбах. Протониран имидазоловия пръстен съдържа две NH връзки и е зареден положително. Позитивния заряд е поравно разпределен между двата азотни атома и може да се представи чрез две еднакво важни резонансни структури.

Ароматност[редактиране | edit source]

Имидазоловият пръстен на хистидина е ароматен при всички pH стойности.[3] Той съдържа шест π-електрона: четири от две двойни връзки и два от една свободна електронна двойка при азотен атом. Той може да влиза в π-π взаимодействия,[4] но те са усложнени вследствие на положителния заряд.[5] В нито едно състояние не поглъща светлина при 280 nm, но го прави в късата УВ област повече от други аминокиселини.[6][7]

Биохимия[редактиране | edit source]

Имидазоловата странична верига е често срещан координационен лиганд в различни металопротеини както и част в каталитични центрове на някои ензими. В каталитичните триади, базичният азот на хистидина привлича протон от серин, треонин или цистеин, превръщайки съответната аминокиселина в нуклеофил. В хистидиновата протонна совалка, хистидинът взема участие в бързия транспорт на протони, осъществявайки това чрез своя базичен азотен атом, който откъсва протон и образува положително зареден метаболит. След това този метаболит предава протона и съответно положителния заряд на друга молекула - буфер, освобождавйки своя киселинен азотен атом до неговото основно базично състояние. При карбоанхидразните ензими, хистидинова протонна совалка се използва за бързо пренасяне на протони вън от цинк-свързани водни молекули като по този начин възстановява активната форма на ензима.

Метаболизъм[редактиране | edit source]

Аминокиселината е прекурсор за биосинтезата на хистамин и карнозин.

Превръщане на хистидин в хистамин от хистидин декарбоксилаза

Ензимът хистидин амоняк-лиаза (хистидиназа) трансформира хистидина в амоняк и уроканова киселина. Липсата на този ензим се среща при рядкото метаболитно заболяване хистидинемия. В актинобактериите и филаментозните гъби, като Neurospora crassa, хистидин може да се превърне в антиоксидантът ерготионеин.[8]

Източници[редактиране | edit source]

  1. IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. // Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Посетен на 2007-05-17.
  2. J D Kopple and M E Swendseid. Evidence that histidine is an essential amino acid in normal and chronically uremic man. // J Clin Invest. 55 (5). May 1975. DOI:10.1172/JCI108016. с. 881–891.
  3. MROZEK Agnieszka, KAROLAK-WOJCIECHOWSKA Janina, KIEC-KONONOWICZ Katarzyna. Five-membered heterocycles. Part III. Aromaticity of 1,3-imidazole in 5+n hetero-bicyclic molecules. // Journal of Molecular Structure 655 (3). August 2003. DOI:10.1016/S0022-2860(03)00282-5. с. 397–403.
  4. Lijun Wang,, Na Sun,, Simon Terzyan,, Xuejun Zhang, and, David R. Benson. A Histidine/Tryptophan π-Stacking Interaction Stabilizes the Heme-Independent Folding Core of Microsomal Apocytochrome b5 Relative to that of Mitochondrial Apocytochrome b5. Biochemistry 2006 45 (46), 13750-13759
  5. Robert H. Blessing, Edward L. McGandy. Base stacking and hydrogen bonding in crystals of imidazolium dihydrogen orthophosphate. Journal of the American Chemical Society 1972 94 (11), 4034-4035.
  6. Katoh R. Absorption Spectra of Imidazolium Ionic Liquids. Chemistry Letters. Vol. 36 (2007), No. 10 p.1256.
  7. AR Goldfarb, LJ Saidel, E Mosovich. THE ULTRAVIOLET ABSORPTION SPECTRA OF PROTEINS. Journal of Biological Chemistry, 1951, p.397-404.
  8. Fahey RC. Novel thiols of prokaryotes. // Annu. Rev. Microbiol. 55. 2001. DOI:10.1146/annurev.micro.55.1.333. с. 333–56.
Криейтив Комънс - Признание - Споделяне на споделеното Лиценз за свободна документация на ГНУ Тази страница частично или изцяло представлява превод на страницата „Histidine“ в Уикипедия на английски. Оригиналният текст, както и този превод, са защитени от Лиценза „Криейтив Комънс - Признание - Споделяне на споделеното“, а за съдържание, създадено преди юни 2009 година — от Лиценза за свободна документация на ГНУ. Прегледайте историята на редакциите на оригиналната страница, както и на преводната страница, за да видите списъка на съавторите.