Аминокиселина
 | За информацията в тази статия или раздел не са посочени източници. Въпросната информация може да е непълна, неточна или изцяло невярна. Имайте предвид, че това може да стане причина за изтриването на цялата статия или раздел. |  |
Аминокиселините са химични съединения, в молекулата на които присъстват задължително аминогрупа и химична група, придаваща киселинни свойства на съединението (при органичните киселини е карбоксилна група). Най-известните аминокиселини са α-аминокиселините с карбоксилна група на края на въглеродната верига, от тях са изградени всички генно детерминирани белтъци. Наричат се α (алфа) – аминокиселини, защото аминогрупата и карбоксилната група са разделени от един (α = първата буква от гръцката азбука) въглероден атом. Когато карбоксилната група и аминогрупата са разделени от два и повече въглеродни атоми те се наричат β-,γ- и т.н. аминокиселини.
Протеиногенни аминокиселини[редактиране | редактиране на кода]
Протеиногенните киселини са тези, които изграждат белтъците във всички живи организми. Всички протеиногенни киселини са α-аминокиселини.
С изключение на глицина всички останали протеиногенни киселини са хирални съединения и имат два енантиомера: L- и D-форма. Биологично активни (т.е. тези които участват в изграждането на белтъците) са само L-формите (това означава, че те въртят равнината на плоско поляризирана светлина наляво). Освен това в метаболитно отношение 20-те алфа-аминокиселини в организма се делят на заменими (3), незаменими (9) и условнозаменими (8).
Незаменимите аминокиселини не могат да бъдат синтезирани от животинския организъм, единствения начин да се набавят е чрез храната. Растенията и микроорганизмите могат да синтезират всички необходими аминокиселини, затова при тях няма незаменими аминокиселини. Условнозаменимите киселини са незаменими само в определени случаи (напр.: новородени и малки деца, бременни жени, хора със заболявания свързани с обмяната на веществата), за останалите хора те са заменими.
- Лизин *
- Триптофан *
- Левцин *
- Треонин *
- Метионин *
- Валин *
- Фенилаланин *
- Изолевцин *
- Хистидин *
- Аланин
- Аспарагинова киселина
- Глутаминова киселина
- Аргинин **
- Аспарагин **
- Цистеин **
- Глутамин **
- Глицин **
- Пролин **
- Тирозин **
- Серин **
* – отбелязаните със звездичка са незаменими (за човешкия организъм) киселини
** – отбелязаните с две звездички са условнозаменими (за човешкия организъм) киселини
Основните 20 аминокиселини могат да се разделят на четири основни категории, според свойствата на остатъка (Р или R):
Неутрални аминокиселини с неполярен остатък:
L-Глицин (Gly / G)
L-Аланин (Ala / A)
L-Валин (Val / V)
L-Левцин (Leu / L)
L-Изолевцин (Ile / I)
L-Пролин (Pro / P)
L-Фенилаланин (Phe / F)
Неутрални аминокиселини със слабо полярен остатък:
L-Серин (Ser / S)
L-Треонин (Thr / T)
L-Триптофан (Trp / W)
L-Тирозин (Tyr / Y)
L-Аспаргин (Asn / N)
L-Глутамин (Gln / Q)
L-Цистеин (Cys / C)
L-Метионин (Met / M)
Аминокиселини с ациден остатък:
L-Аспартат (Asp / D)
L-Глутамат (Glu / E)
Аминокиселини с основен остатък:
L-Лизин (Lys / K)
L-Хистидин (His / H)
L-Аргинин (Arg / R)
.png)
Външни препратки[редактиране | редактиране на кода]
- Научна статия за аминокиселините
- Още за аминокиселините
- Аргинин
- Фенилаланин и тирозин
- Глутаминови добавки при тежко болните
| |||||
