ФАД

от Уикипедия, свободната енциклопедия
Направо към: навигация, търсене
ФАД
ФАД
Обща информация
Наименование по IUPAC Флавин-аденин-динуклеотид
Други имена ФАД
Молекулна формула C27H33P2N9O15
Моларна маса 785,55 g/mol
Външен вид бели стъкловидни кристали
CAS номер [146-14-5]
Jmol-3D [1]
Свойства
Плътност и фаза - g/cm³, ?
Разтворимост във вода Разтворим
Точка на топене -°C (? K)
Точка на кипене -°C (? K)
Освен където е обявено друго, данните са дадени за
материали в стандартно състояние (при 25 °C, 100 kPa)

Права и справки

В биохимията, флавин-аденин-динуклеотидът (ФАД) е редокс кофактор участващ в множество важни за метаболизма реакции. ФАД съществува в две различни редокс състояния, които преминават едно в друго чрез отдаване или приемане на електрони. Молекулата на ФАД съдържа рибофлавин половинката на (витамин B2) свързан за фосфатната група на молекула аденозиндифосфат АДФ. Флавиновата група се свързана за рибитол, захарен алкохол, чрез въглерод-азотна връзка, не гликозидна връзка. Така рибофлавина технически не е нуклеотид, но името флавин-аденин-динуклеотид, макар и неточно, е широко навлязло.[1]

ФАД може да бъде редуциран до ФАДН2, като приема два водородни атома (нетна печалба от два редуциращи еквивалента, електрони):

FAD FADH2 equlibrium.png

ФАД (окислената му форма е хинонова) приема два протона и два електрона като се превръща в ФАДH2 (хидрохинонова форма). ФАДH2 в последствие може да бъде окислен до полуредуцираната си форма (семихинон) ФАДH чрез отдаване на един електрон и един протон. При последващо окисление на семихинона чрез отдаване на още по един протон и елктрон, се възстановява началната хинонова форма (ФАД).

Окисленият ФАД има ароматна пръстенна структура, когато редуцираният ФАДН2 няма. Това означава, чеФАДН2 е в значително по-високо енергетично състояние, при липсата на стабилизиращата ароматна структура. ФАДН2 е енегроновеща молекула, защото, при окислението си възстановява стабилността си като отдава енергията, поддържала високоенергетичното състояние.

Основната биохимична роля на ФАД2 в еукариотната клетка е да пренася високоенергийни електрони използвани за окислително фосфорилиране. ФАД е простетична група в ензимния комплекс сукцинат дехидрогеназа, който окилява сукцината до фумарат в осмата стъпка от цилъка на Кребс. Високоенергийнире електрони се улавят веднага чрез редукцията на ФАД във ФАДН2. ФАДН2 се окислява отново до ФАД, пускайки високоенергийните електрони по електрон-транспортните вериги. Енергията съхранена и после отдадена от ФАДН2 е достатъчна за производството на 1.5 еквивалента ATФ[2] при окислителното фосфорилиране. Друг източник на ФАД2 процеса на β-окисление, където ФАД оперира като коензим на ацил-КоА дехидрогеназата.

Всички оксидоредуктази опериращи с ФАД като електронен транпортет се наричат флавопротеина. Има множество флавопротеини освен сукцинат дехидрогеназата и ацил-КоА дехидрогеназата.

Източници[редактиране | edit source]

  1. Metzler DE, (2001) Biochemistry. The chemical reactions of living cells, 2nd edition, Harcourt, San Diego
  2. Stryer, (2006) Biochemistry

Други[редактиране | edit source]