Антитяло

от Уикипедия, свободната енциклопедия
Направо към навигацията Направо към търсенето
Основна единица на имуноглобулин
Схема на антитяло

Антитела или имуноглобулини [1] са серумни гликопротеини, които се образуват след проникване на антиген в организма и могат специфично да се свързват с него.

Антителата принадлежат към гама-глобулините. Те се синтезират и секретират от активираните B-лимфоцити - плазмоцити в отговор на антигенно стимулиране. Съдържат се в кръвния серум, в лимфата, в минимални количества в междуклетъчните пространства или урината. Установяват се и на повърхността на циркулиращи В-лимфоцити.

Свойства[редактиране | редактиране на кода]

Основно свойство на антителата в имунологията е тяхната комплементарност (както и букв. комплементарно свързващите се страни на имуноглобулините) или "имунологично свързване".

Видове[редактиране | редактиране на кода]

След 2000 г Антителата са означавани в медицината като Ig, като се възприемат предимно 5 класа имуноглобулини (Ig) – IgA, IgD, IgE, IgG и IgM.

Типове и реакции[редактиране | редактиране на кода]

  • Антитоксини – неутрализират токсините на инфекциозните агенти;
  • Аглутини – предизвикват аглутинация (слепване) на чужди клетки;
  • Опсонини – правят инфекциозните агенти по-чувствителни на фагоцитоза;
  • Лизини – разрушават инфекциозните агенти чрез разтваряне (лизис);
  • Преципини – преципитират (пресичат) чужди вещества

Строеж[редактиране | редактиране на кода]

Имуноглобулините са гликопротеини, които имат характерна четвъртична структура. Основната структура на антителата от всички класове е димер от две идентични субединици, състоящи се от полипептидни вериги – една лека (light) – L -верига и една тежка (heavy) – H -верига. Двете вериги са свързани с дисулфидни мостове и различни нековалентни връзки между тежките вериги. От своя страна леките вериги биват:

  • капа (κ) L вериги
  • ламбда (λ) L вериги

Тежките вериги се подразделят на 5 типа:

  • мю (µ) вериги (IgM)
  • гама (γ)вериги (IgG)
  • алфа (α) вериги (IgA)
  • делта (δ) вериги (IgD)
  • епсилон (ε) вериги (IgE)

Във всеки клас Ig има молекули с κ-леки и молекули с λ-леки вериги, но никога молекули и с двата типа заедно.

Специфичната свързваща част на антитялото (паратоп) се свързва строго специфично с определена част от антигена (епитоп), довел до образуването на антитялото. Чрез това свързване имуноглобулинът оказва ефекта си.

Синтез[редактиране | редактиране на кода]

Осъществява се само след антигенна стимулация.

Всяка от L и H веригите се състои от вариабилен (V) и константен (C) участък.

Синтезата започва от N-края като най-напред се изгражда вариабилната част.

Синтезът на леката верига продължава около 30s, а на тежката верига – 50s.

Свързването на леките и на тежките вериги се осъществява в полизомите. Свързването на четирите полипептидни вериги става на етапи. Най-напред с дисулфидни мостове се свързват H- и L- веригите, след това и H-веригите на два комплекса H-L. Целият синтез завършва за по малко от 10 min. (За да се секретира имуноглобулиновата молекула е нужно присъединяването на специфични белтъчни комплекси което удължава времето до 20-25 min.) Една плазматична клетка секретира от 3 до 30000 молекули имуноглобулин за 1 s.

Генетика[редактиране | редактиране на кода]

Гените носещи информацията за имуноглобулините се намира в три различни хромозоми – 2, 14 и 22.

Бележки[редактиране | редактиране на кода]

  1. Списание на БАН, томове 110-112, Изд. на БАН, 1997, стр. 89

Източници[редактиране | редактиране на кода]

  • Известия на БАН, том 1, Отделение за биологически и медицински науки към Събрание на академиците и член-кореспондентите на БАН, 1957
  • "Recommendations for the nomenclature of human immunoglobulins". Journal of Immunology. 108 (6): 1733–4. June 1972