Антитяло: Разлика между версии
Ted Masters (беседа | приноси) м Премахнати редакции на 46.238.8.227 (б.), към версия на Vodenbot Етикет: Отмяна |
|
(Няма разлика)
|
Версия от 09:45, 31 май 2022
За информацията в тази статия или раздел не са посочени източници. Въпросната информация може да е непълна, неточна или изцяло невярна. Имайте предвид, че това може да стане причина за изтриването на цялата статия или раздел. |
Тази статия се нуждае от подобрение. Необходимо е: Допълване. Ако желаете да помогнете на Уикипедия, използвайте опцията редактиране в горното меню над статията, за да нанесете нужните корекции. |
Антителата, наричани и имуноглобулини (означавани в медицината като Ig), са серумни гликопротеини, които се образуват след проникване на антиген в организма и могат специфично да се свързват с него.
Антителата принадлежат към гама-глобулините. Те се синтезират и секретират от активираните B-лимфоцити - плазмоцити в отговор на антигенно стимулиране. Съдържат се в кръвния серум, в лимфата, в минимални количества в междуклетъчните пространства или урината. Установяват се и на повърхността на циркулиращи В-лимфоцити.
Видове
Има 5 класа имуноглобулини (Ig) – IgA, IgD, IgE, IgG и IgM.
Типове и реакции
- Антитоксини – неутрализират токсините на инфекциозните агенти;
- Аглутини – предизвикват аглутинация (слепване) на чужди клетки;
- Опсонини – правят инфекциозните агенти по-чувствителни на фагоцитоза;
- Лизини – разрушават инфекциозните агенти чрез разтваряне (лизис);
- Преципини – преципитират (пресичат) чужди вещества
Строеж
Имуноглобулините са гликопротеини, които имат характерна четвъртична структура. Основната структура на антителата от всички класове е димер от две идентични субединици, състоящи се от полипептидни вериги – една лека (light) – L -верига и една тежка (heavy) – H -верига. Двете вериги са свързани с дисулфидни мостове и различни нековалентни връзки между тежките вериги. От своя страна леките вериги биват:
- капа (κ) L вериги
- ламбда (λ) L вериги
Тежките вериги се подразделят на 5 типа:
- мю (µ) вериги (IgM)
- гама (γ)вериги (IgG)
- алфа (α) вериги (IgA)
- делта (δ) вериги (IgD)
- епсилон (ε) вериги (IgE)
Във всеки клас Ig има молекули с κ-леки и молекули с λ-леки вериги, но никога молекули и с двата типа заедно.
Специфичната свързваща част на антитялото (паратоп) се свързва строго специфично с определена част от антигена (епитоп), довел до образуването на антитялото. Чрез това свързване имуноглобулинът оказва ефекта си.
Синтез
Осъществява се само след антигенна стимулация.
Всяка от L и H веригите се състои от вариабилен (V) и константен (C) участък.
Синтезата започва от N-края като най-напред се изгражда вариабилната част.
Синтезът на леката верига продължава около 30s, а на тежката верига – 50s.
Свързването на леките и на тежките вериги се осъществява в полизомите. Свързването на четирите полипептидни вериги става на етапи. Най-напред с дисулфидни мостове се свързват H- и L- веригите, след това и H-веригите на два комплекса H-L. Целият синтез завършва за по малко от 10 min. (За да се секретира имуноглобулиновата молекула е нужно присъединяването на специфични белтъчни комплекси което удължава времето до 20-25 min.) Една плазматична клетка секретира от 3 до 30000 молекули имуноглобулин за 1 s.
Генетика
Гените носещи информацията за имуноглобулините се намира в три различни хромозоми – 2, 14 и 22.
|