Изолевцин

от Уикипедия, свободната енциклопедия
Направо към навигацията Направо към търсенето
Изолевцин
L-Isoleucin - L-Isoleucine.svg
Имена
По IUPAC Изолевцин
Други 2-амино-3-метилпентанова киселина
Идентификатори
Номер на CAS 73-32-5
PubChem 791
DrugBank DB00167
SMILES
CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)O)N
StdInChI
Свойства
Формула C6H132
Моларна маса 131.17 g/mol
Данните са при стандартно състояние
на материалите (25 °C, 100 kPa)
,
освен където е указано по друг начин.
Изолевцин в Общомедия

Изолевцин (съкратено Ile или I)[1] е α-аминокиселина с химическа формула HO2CCH(NH2)CH(CH3)CH2CH3. Тя е незаменима аминокиселина, което означава, че човешкият организъм не може да я синтезира и тя трябва да се набавя с храната. Нейните кодони са AUU, AUC и AUA.

С въглеводородна странична верига изолевцина се класифицира като хидрофобна аминокиселина. Наред с треонина изолевцинът е една от двете аминокиселини, притежаващи хирална странична верига. Възможни са четири стереоизомера на изолевцина, включително два диастереоизомера на L-формата. Въпреки всичко, естествената форма на изолевцина в природата е енантиомера (2S,3S)-2-амино-3-метилпентанова киселина.

Катаболизъм[редактиране | редактиране на кода]

Изолевцинът е едновременно глюкогенна и кетогенна аминокиселина. След трансаминиране с алфа-кетоглутарат въглеродния скелет може да се преобразува в сукцинил-КоА или да се включи в цикъла на Кребс за окисление или превръщане в оксалоацетат, участващ в глюконеогенезата (оттук глюкогеннен). Също така изолевцинът може да бъде превърнат в ацетил-КоА и включен в цикъла на Кребс чрез кондезиране с оксалоацетат до образуване на цитрат. При бозайниците ацетил-КоА не може да бъде превърнат обратно до въглехидрат, но може да бъде използван в синтезата на кетонни тела или мастни киселини (оттук кетогеннен).

Биотин, понякога известен и като Витамин B7 или Витамин H, е абсолютно необходим за пълния катаболизъм на изолевцина (както и на левцина). Без необходимия биотин човешкото тяло не може напълно да разгради молекулите на изолевцина и левцина [2].

Нарушената обмяна на двете аминокиселини може да доведе до физиологични промени (свързани с мускулите и протеиновия синтез, липидния метаболизъм, както и метаболизма на мастните киселини), когнитивни нарушения произхождащи от общ метаболитен недостиг, както и от дразнещите ефекти на хидроксиизовалерата – страничен продукт от непълния катаболизъм на изолевцина. Изовалератна ацидемия е пример за заболяване причинено от непълния катаболизъм на левцин.

Хранителни източници[редактиране | редактиране на кода]

Въпреки че тази аминокиселина не се продуцира от животните, тя се съхранява в големи количества. Храни съдържащи високо количество изолевцин са яйцата, соевия протеин, водораслите, пуешкото, пилешкото и агнешкото месо, сиренето и рибата.[3]

Изомери[редактиране | редактиране на кода]

L-Isoleucin - L-Isoleucine.svg D-isoleucine.svg
L-изолевцин (2S,3S) и D-изолевцин (2R,3R)
L-alloisoleucine.svg D-alloisoleucine.svg
L-ало-изолевцин (2S,3R) и D-ало-изолевцин (2R,3S)

Източници[редактиране | редактиране на кода]

  1. IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. // Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Посетен на 17 май 2007.
  2. www.metametrix.com
  3. List is in order of highest to lowest of per 200 Calorie serving of the food, not volume or weight
Криейтив Комънс - Признание - Споделяне на споделеното Лиценз за свободна документация на ГНУ Тази страница частично или изцяло представлява превод на страницата „Isoleucine“ в Уикипедия на английски. Оригиналният текст, както и този превод, са защитени от Лиценза „Криейтив Комънс - Признание - Споделяне на споделеното“, а за съдържание, създадено преди юни 2009 година — от Лиценза за свободна документация на ГНУ. Прегледайте историята на редакциите на оригиналната страница, както и на преводната страница. Вижте източниците на оригиналната статия, състоянието ѝ при превода и списъка на съавторите.