Пролин: Разлика между версии

Изтрито е съдържание Добавено е съдържание

Линейно

Версия от 15:48, 17 март 2020

Пролинът (съкр. Pro или P) e хетероцикична α-аминокиселина (по-точно, иминокиселина). Съществува в две оптически изомерни форми — L и D, а също и във вид на рацемична смес. Кодоните му са CCU, CCC, CCA, и CCG.

L-пролин е една от двадесетте протеиногенни аминокиселини. Предполага се, че пролинът влиза в състава на всички белтъци във всички организми. Особено богат на пролин е основния белтък на съединителната тъкан — колаген. Пролинът съдържа азотен атом, съединен с предшестващия го аминокиселинен остатък, аминокиселинния радикал и групата СН. Той много рязко огъва пептидната верига.

Пролинът представлява безцветни, лесно разтворими във вода кристали, които се топят при температура около 220 °C. Добре се разтваря също в етанол, по-слабо — в ацетон и бензол, и е неразтворим в диетилов етер.

В организма пролин се синтезира от глутаминова киселина.

За разлика от останалите аминокиселени, пролинът и хидроксипролинът при взаимодействие с нингидрин дават жълто вместо пурпурно оцветяване.

В състава на колагена, пролинът се окислява до хидроксипролин при участието на аскорбинова киселина. Редуващите се остатъци пролин и хидроксипролин способстват за създаване на стабилната триспирална структура на колагена, придаваща здравина на молекуата.

Синтез

Първоначалната реакция на пролинов биосинтез превръща γ-карбоксилната група на глутаматът (от α-кетоглутарат, Циклъл на Кребс) до смесения киселинен анхидрид на глутамат γ-фосфат. Следващата редукция образува глутамат γ-семиалдехид, който след спонтанната циклизация се редуцира до L-пролин.^[1]

Катаболизъм

Катаболизмът на пролин се осъществява в митохондриите. Поради това че пролинът не участва в реакции на трансаминиране, неговият α-амино азот се запазва по време на двуетапно окисление до глутамат. Окислението до Δ¹-пиролин-5-карбоксилатът се катализира от пролин дехидрогеназа, ЕС 1.5.5.2. Последващото окисление до глутамат (в последствие α-кетоглутарат, Циклъл на Кребс, гликогенна аминокиселина) се катализира от Δ¹-пиролин-5-карбоксилат дехидрогеназа (наричана още глутамат-у-семиалдехид дехидрогеназа, ЕС 1.2.1.88).^[1]

Метаболитни нарушения

Съществуват две метаболитни нарушения на пролиновия катаболизъм. Унаследено по автозомно-рецесивен път, и двете са съвместими с нормален живот на възрастни. Метаболитният блок при тип I хиперпролинемията е на ниво пролин дехидрогеназа. Няма асоциирано увреждане на хидроксипролиновия катаболизъм. Метаболитният блок при тип II хиперпролинемията е при Δ¹-пиролин-5-карбоксилат дехидрогеназа, която участва също в катаболизма на аргинин, орнитин и хидроксипролин . Поради това че се засяга катаболизмът на пролин и хидроксипролин, както Δ¹-пиролин-5-карбоксилат, така и Δ¹-пиролин-3-хидрокси- 5-карбоксилатът се екскретират.^[1]

Хидроксипролин и Хидроксилизин (некодирани аминокиселини)

Хидроксипролин и хидроксилизин се срещат основно в колаген. Поради точе не съществуват тРНК нито за една от двете хидроксилирани аминокиселини, нито за приетите чрез храна хидроксипролин, и хидроксилизин, те се инкорпорират по време на протеиновият ссинтез. Пептидил хидроксипролин и хидроксилизин възникват от пролин и лизин, но само след като тези аминокиселини са включени в пептиди. Хидроксилиране на пептидил-пролил и пептидил-лизилови остатъци, катализирана от пролил хидроксилаза и лизил хидроксилаза в кожа, скелетни мускули и гранулиращи рани изисква, освен субстрата, молекулен O₂, аскорбат, Fe²⁺ и α-кетоглутарат. За всеки хидроксилиран мол пролин или лизин, един мол. α-кетоглутарат

се декарбоксилира до сукцинат. Хидроксилазите са оксидази със смесена функция. Един атом О₂ се инкорпорира в пролин или лизин, другият в сукцинат. Недостиг на витамин С, необходим за тези две хидроксилази водят до скорбут, при който кървене на венците, подуване на ставите и нарушено заздравяване на рани са резултат от увредената стабилност (зреене) на колагенът.^[1]

Източници

↑ ^а ^б ^в ^г Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil PA. Harpers’ Illustrated Biochemistry, 31 st Edition.

Тази страница частично или изцяло представлява превод на страницата „Пролин“ в Уикипедия на руски. Оригиналният текст, както и този превод, са защитени от Лиценза „Криейтив Комънс – Признание – Споделяне на споделеното“, а за съдържание, създадено преди юни 2009 година – от Лиценза за свободна документация на ГНУ. Прегледайте историята на редакциите на оригиналната страница, както и на преводната страница, за да видите списъка на съавторите.

ВАЖНО: Този шаблон се отнася единствено до авторските права върху съдържанието на статията. Добавянето му не отменя изискването да се посочват конкретни източници на твърденията, които да бъдат благонадеждни.

Шаблон:Биохимия-мъниче

[:0-1] а ^б ^в ^г Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil PA. Harpers’ Illustrated Biochemistry, 31 st Edition.

[1]

@@ Ред 12: / Ред 12: @@
 В състава на колагена, пролинът се окислява до хидроксипролин при участието на  [[аскорбинова киселина]]. Редуващите се остатъци пролин и хидроксипролин способстват за създаване на стабилната триспирална структура  на колагена, придаваща здравина на молекуата.
+== Синтез ==
+Първоначалната реакция на пролинов биосинтез превръща γ-карбоксилната група  на [[глутаматът]] (от α-кетоглутарат, Циклъл на Кребс) до смесения киселинен анхидрид на глутамат γ-фосфат. Следващата редукция образува глутамат γ-семиалдехид, който след спонтанната циклизация се редуцира до L-пролин.<ref name=":0">{{Цитат книга|last=Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil PA.|first=|title=Harpers’ Illustrated Biochemistry, 31 st Edition|year=|month=|publisher=|location=|isbn=|pages=}}</ref>
+== Катаболизъм ==
+Катаболизмът на пролин се осъществява в митохондриите. Поради това че пролинът не участва в реакции на трансаминиране, неговият α-амино азот се запазва по време на двуетапно окисление до глутамат. Окислението до Δ<sup>1</sup>-пиролин-5-карбоксилатът се катализира от пролин дехидрогеназа, ЕС 1.5.5.2. Последващото окисление до глутамат (в последствие α-кетоглутарат, Циклъл на Кребс, [[гликогенна аминокиселина]]) се катализира от Δ<sup>1</sup>-пиролин-5-карбоксилат дехидрогеназа (наричана още глутамат-у-семиалдехид  дехидрогеназа, ЕС 1.2.1.88).<ref name=":0" />
+== Метаболитни нарушения ==
+Съществуват две метаболитни нарушения на пролиновия катаболизъм. Унаследено по [[автозомно-рецесивен път]], и двете са съвместими с нормален живот на възрастни. Метаболитният блок при тип I [[хиперпролинемията]] е на ниво пролин дехидрогеназа. Няма асоциирано увреждане на хидроксипролиновия катаболизъм. Метаболитният блок при тип II хиперпролинемията е при Δ<sup>1</sup>-пиролин-5-карбоксилат дехидрогеназа, която участва също в катаболизма на аргинин, орнитин и хидроксипролин . Поради това че се засяга катаболизмът на пролин и хидроксипролин, както Δ<sup>1</sup>-пиролин-5-карбоксилат, така и Δ<sup>1</sup>-пиролин-3-хидрокси- 5-карбоксилатът се екскретират.<ref name=":0" />
+== Хидроксипролин и Хидроксилизин ([[некодирани аминокиселини]]) ==
+Хидроксипролин и хидроксилизин се срещат основно в [[колаген]]. Поради точе не съществуват [[Транспортна РНК|тРНК]] нито за една от двете хидроксилирани аминокиселини, нито за приетите чрез храна хидроксипролин, и хидроксилизин, те се инкорпорират по време на протеиновият ссинтез. Пептидил хидроксипролин и хидроксилизин възникват от пролин и лизин, но само след като тези аминокиселини са включени в пептиди. Хидроксилиране на пептидил-пролил и пептидил-лизилови остатъци, катализирана от пролил хидроксилаза и лизил хидроксилаза в кожа, скелетни мускули и гранулиращи рани изисква, освен субстрата, молекулен O<sub>2</sub>, [[аскорбат]], Fe<sup>2+</sup> и α-кетоглутарат. За всеки хидроксилиран мол пролин или лизин, един мол. α-кетоглутарат
+се декарбоксилира до сукцинат. Хидроксилазите са оксидази със смесена функция. Един атом О<sub>2</sub> се инкорпорира  в пролин или лизин, другият в сукцинат. Недостиг на витамин С, необходим за тези две хидроксилази водят до [[скорбут]], при който кървене на венците, подуване на ставите и нарушено заздравяване на рани са резултат от увредената стабилност (зреене) на колагенът.<ref name=":0" />
 == Източници ==