Коичи Танака

от Уикипедия, свободната енциклопедия
Направо към навигацията Направо към търсенето
Коичи Танака
田中 耕
японски електроинженер

Роден

Образование Университет Тохоку
Научна дейност
Област електроинженерство, химия
Работил в Shimadzu
Награди Нобелова награда за химия (2002)
Коичи Танака в Общомедия

Коичи Танака (на японски: 田中 耕) е японски електроинженер, лауреат на Нобелова награда за химия от 2002 г. заедно с Джон Фен и Курт Вютрих за разработването на нов метод за масспектрометрия на биологични макромолекули.[1][2]

Ранен живот и образование[редактиране | редактиране на кода]

Танака е роден на 3 август 1959 г. в Тояма, Япония, където и израства. Майка му умира месец, след като той се ражда. Танака завършва университета Тохоку с бакалавърска степен по електроинженерство през 1983 г. Скоро след това започва работа в компанията Shimadzu, където се занимава с разработването на масспектрометри.[3]

Научна дейност[редактиране | редактиране на кода]

За масспектрометричния анализ на макромолекула (например протеин), анализираната молекула трябва да бъде йонизирана и доведена до газова фаза (изпарена) под въздействието на лазер. Проблемът е, че прякото облъчване с интензивен лазерен лъч на макромолекулата причинява разцепването ѝ на малки парченца и загуба на информация относно структурата ѝ. През февруари 1985 г. Танака открива, че използването на смес от свръхфин метален прах в глицерол като матрица позволява на анализираната молекула да се йонизира, без да се разрушава структурата ѝ. След като той патентова откритието си през 1985 г. и то е направено публично, през май 1987 г. то е наименувано мека лазерна десорбция (SLD).[4]

Спечелването му на Нобелова награда за химия през 2002 г. е последвано от критиките на двама немски учени, Франц Хиленкамп и Михаел Карас, които твърдят, че през 1985 г. са разработили метод с по-висока чувствителност, използващ малко органично съединение като матрица, който е наречен матрично-активирана лазерна десорбция (MALDI).[5] Освен това, методът SLD на Танака не се използва особено много за биомолекулен анализ, докато методът MALDI има много по-широко приложение в лабораториите за масспектрометрия. Въпреки това, докато MALDI е разработен преди SLD, по това време той не се използва за йонизиране на протеини.[6]

Източници[редактиране | редактиране на кода]

  1. Protein and Polymer Analyses up to m/z 100 000 by Laser Ionization Time-of flight Mass Spectrometry. // Rapid Commun Mass Spectrom 2 (20). 1988. DOI:10.1002/rcm.1290020802. с. 151 – 153.
  2. Biographical Snapshots of Famous Women and Minority Chemists: Snapshot. // Посетен на 18 август 2008.
  3. Peter Badge. Nobel Faces. John Wiley & Sons, 2008. ISBN 978-3-527-40678-4. с. 488.
  4. Markides, K. Advanced information on the Nobel Prize in Chemistry 2002 (PDF). //
  5. Influence of the Wavelength in High-Irradiance Ultraviolet Laser Desorption Mass Spectrometry of Organic Molecules. // Analytical Chemistry 57 (14). 1985. DOI:10.1021/ac00291a042. с. 2935 – 2939.
  6. Laser desorption ionization of proteins with molecular masses exceeding 10 000 daltons. // Anal. Chem. 60 (20). 1988. DOI:10.1021/ac00171a028. с. 2299 – 2301.