Направо към съдържанието

Томас Щайц

от Уикипедия, свободната енциклопедия
Томас Щайц
Thomas Steitz
американски биохимик
Роден
Починал
9 октомври 2018 г. (78 г.)
ПогребанНю Хейвън, САЩ
Учил вХарвардски университет
Научна дейност
Областкристалография, структурна биология
Работил вЙейлски университет
НаградиНобелова награда за химия (2009)
Семейство
СъпругаДжоан Щайц
Деца1
Томас Щайц в Общомедия

Томас Артър Щайц (на английски: Thomas Arthur Steitz) е американски биохимик, лауреат на Нобелова награда за химия от 2009 г. заедно с Венкатраман Рамакришнан и Ада Йонат за тяхната работа върху структурата и функцията на рибозомата.[1] Той показва, че пептидната трансфераза е РНК катализирана реакция, а също така разкрива механизма на инхибиране на тази функция чрез антибиотици.[2]

Биография

[редактиране | редактиране на кода]

Щайц е роден на 23 август 1940 г. в Милуоки, Уисконсин.[1] Учи химия в университета Лорънс в Епълтън, Уисконсин, завършвайки през 1962 г. Там той става член на братството Делта Тау Делта. Завършва докторантура по биохимия и молекулярна биология в Харвардския университет през 1966 г., където работи под ръководството на нобеловия лауреат по химия от 1976 г. Уилям Липскъм. В Харвард, след като определя структурата на малката молекула метил етилен фосфат,[3] Щайц спомага за определянето на атомните структури на карбоксипептидаза А[4][5][6][7][8][9][10][11] и аспартат карбамоилтрансфераза,[12] които са най-големите известни атомни структури по това време.

Щайц продължава с постдокторантските си изследвания в лабораторията по молекулярна биология към Кеймбриджкия университет в периода 1967 – 1970 г. След това започва работа като асистент в Калифорнийския университет, Бъркли, но много скоро напуска, след като институцията на приема за преподавател жена му, Джоан Щайц, заради пола ѝ.[13]

Двамата започват работа в Йейлския университет през 1970 г. Там той продължава работата си в областта на клетъчната и структурната биология. Заедно с Питър Мур определят атомната структура на голямата рибозомна подединица 50S, използвайки рентгенова кристалография през 2000 г.[14] През 2009 г. е награден с Нобелова награда за химия за изследванията си върху структурата и функцията на рибозомите. През 2011 г. е избран за чуждестранен член на Британското кралско научно дружество.[15] Той е и съосновател на компания за разработване на антибиотици.

Томас Щайц умира на 9 октомври 2018 г. от усложнения след лечение на рак на панкреаса.[16]

Източници

[редактиране | редактиране на кода]
  1. ↑ а б 2009 Nobel Prize in Chemistry, Nobel Foundation.
  2. ↑ Thomas A. Steitz, The Gairdner 50 Foundation.
  3. ↑ Steitz, T. A. and Lipscomb, W. N., „Molecular Structure of Methyl Ethylene Phosphate“, J Am. Chem. Soc. 87, 2488 (1965).
  4. ↑ Hartsuck JA, Ludwig ML, Muirhead H, Steitz TA, Lipscomb WN. Carbyxypeptidase A, II, The Three-dimensional Electron Density Map at 6 A Resolution. Proc Natl Acad Sci U S A. 1965 February; 53(2): 396 – 403.
  5. ↑ Lipscomb, W. N., Coppola, J. C., Hartsuck, J. A., Ludwig, M. L., Muirhead, H., Searl, J. and Steitz, T. A., „The Structure of Carboxypeptidase A. III. Molecular Structure at 6 A Resolution“, J Mol. Biol. 19, 423 – 441 (1966).
  6. ↑ Ludwig, M. L., Coppola, J. C., Hartsuck, J. A., Muirhead, H., Searl, J., Steitz, T. A. and Lipscomb, W. N., „Molecular Structure of Carboxypeptidase A at 6 A Resolution“, Federation Proc. 25, Part I, 346 (1966).
  7. ↑ Ludwig ML, Hartsuck JA, Steitz TA, Muirhead H, Coppola JC, Reeke GN, Lipscomb WN. The Structure of Carboxypeptidase A, IV. Prelimitary Results at 2.8 A Resolution, and a Substrate Complex at 6 A Resolution. Proc Natl Acad Sci U S A. 1967 March; 57(3): 511 – 514.
  8. ↑ Reeke GN, Hartsuck JA, Ludwig ML, Quiocho FA, Steitz TA, Lipscomb WN. The structure of carboxypeptidase A. VI. Some Results at 2.0-A Resolution, and the Complex with Glycyl-Tyrosine at 2.8-A Resolution. Proc Natl Acad Sci U S A. 1967 Dec;58(6):2220 – 2226.
  9. ↑ Lipscomb, W. N, Ludwig, M. L., Hartsuck, J. A., Steitz, T. A., Muirhead, H., Coppola, J. C., Reeke, G. N. and Quiocho, F. A., „Molecular Structure of Carboxypeptidase A at 2.8 A Resolution and an Isomorphous Enzyme-Substrate Complex at 6 A Resolution“, Federation Proc. 26, 385 (1967).
  10. ↑ Lipscomb WN, Hartsuck JA, Reeke GN, Jr, Quiocho FA, Bethge PH, Ludwig ML, Steitz TA, Muirhead H, Coppola JC. The structure of carboxypeptidase A. VII. The 2.0-angstrom resolution studies of the enzyme and of its complex with glycyltyrosine, and mechanistic deductions. Brookhaven Symp Biol. 1968 Jun;21(1):24 – 90.
  11. ↑ Coppola, J. C., Hartsuck, J. A., Ludwig, M. L., Muirhead, H., Searl, J., Steitz, T. A. and Lipscomb, W. N., „The Low Resolution Structure of Carboxypeptidase A“, Acta Crystallogr. 21, A160 (1966).
  12. ↑ Steitz TA, Wiley DC, Lipscomb WN. The structure of aspartate transcarbamylase, I. A molecular twofold axis in the complex with cytidine triphosphate. Proc Natl Acad Sci U S A. 1967 November; 58(5): 1859 – 1861.
  13. ↑ Ferry, Georgina. Thomas A. Steitz (1940 – 2018) // Nature 563 (7729). 2018-10-30. DOI:10.1038/d41586-018-07187-2. с. 36.
  14. ↑ Yale Researches Solve Structure of the Ribosome; Groundbreaking Achievement 'Like Climbing Mount Everest' // YaleNews, 10 август 2000. Посетен на 17 март 2015.
  15. ↑ Foreign Members // Royal Society. Посетен на 20 март 2012.
  16. ↑ Gina Kolata. Thomas A. Steitz, 78, Dies; Illuminated a Building Block of Life // The New York Times, 10 октомври 2018. Посетен на 12 февруари 2020.
Нормативен контролРедактиране в Уикиданни
Взето от „https://bg.wikipedia.org/w/index.php?title=Томас_Щайц&oldid=11402557“.